Oligosakkarit

Vikipedi, özgür ansiklopedi

Oligosakkarit (/ˌɑlɪgoʊˈsækəˌɹaɪd/[1]; Yunanca'dan ὀλίγος (olígos), "birkaç" ve σάκχαρ (sácchar), "şeker"), az sayıda monosakkarit (basit şeker) içeren bir karbonhidrat polimeridir.[2][3][4][5] Oligosakkaritler, hücre tanıma ve hücre bağlanması dahil olmak üzere birçok fonksiyona sahiptir.[6] Örneğin, glikolipidler bağışıklık tepkisinde önemli bir role sahiptir.

Normalde glikan olarak bulunurlar. Oligosakkarit zincirleri, lipitlere veya proteinlerdeki uyumlu amino asit yan zincirlerine, N- veya O- glikosidik bağlarla bağlanır. N- bağlı oligosakkaritler her zaman yan zincirin amin azotuna bir beta bağlantısı yoluyla asparagine bağlanan pentasakkaritlerdir.[7] Alternatif olarak, O- bağlı oligosakkaritler genellikle yan zincirin alkol grubu üzerindeki treonin veya serine bağlanır. Tüm doğal oligosakkaritler, glikoproteinlerin veya glikolipidlerin bileşenleri olarak oluşmaz. Rafinoz serileri gibi bazıları, bitkilerde depolama veya taşıma karbonhidratları olarak ortaya çıkar. Maltodekstrinler veya sellodekstrinler gibi diğerleri, nişasta veya selüloz gibi daha büyük polisakkaritlerin mikrobiyal parçalanmasından kaynaklanır.

Glikozilasyon[değiştir | kaynağı değiştir]

Biyolojide glikozilasyon, bir karbonhidratın organik bir moleküle kovalent olarak bağlandığı ve glikoproteinler ve glikolipidler gibi yapılar oluşturduğu süreçtir.[8]

N -bağlı oligosakkaritler[değiştir | kaynağı değiştir]

GlcNAc ile gösterilen bir N- bağlı oligosakkarit örneği. X, prolin hariç herhangi bir amino asittir.

N -bağlı glikozilasyon, yan zincirin amin atomuna bir beta bağlantısı yoluyla asparajine oligosakarit bağlanmasıdır.[7] N -bağlı glikosilasyon işlemi, proteinler çevrilirken eş-dönüştürücü olarak veya eş zamanlı olarak gerçekleşir. Kotranslasyonel olarak eklendiğinden, N -bağlı glikozilasyonun, şekerlerin hidrofilik doğasından dolayı polipeptitlerin katlanmasını belirlemeye yardımcı olduğuna inanılmaktadır. Tüm N -bağlı oligosakkaritler pentasakkaritlerdir yani beş monosakkarit uzunluğundadır.

Ökaryotlar için N -glikozilasyonunda, oligosakkarit substratı, endoplazmik retikulumun membranında toplanır.[9] Prokaryotlar için bu işlem plazma zarında gerçekleşir. Her iki durumda da, alıcı substrat bir asparajin kalıntısıdır. N -bağlı bir oligosakarite bağlı asparajin kalıntısı genellikle Asn-X-Ser/Thr dizisinden oluşur.[Not 1]

O- bağlı oligosakkaritler[değiştir | kaynağı değiştir]

β-Galaktosil-(1n3)-a- N -asetilgalaktozaminil-Ser/Thr ile O -bağlı bir oligosakarit örneği.

O -bağlı glikozilasyona katılan oligosakkaritler, yan zincirin hidroksil grubu üzerindeki treonin veya serine bağlanır.[7] O -bağlı glikozilasyon, tam bir polipeptit zincirine monosakkarit birimlerinin eklendiği golgi aygıtında meydana gelir. Hücre yüzey proteinleri ve hücre dışı proteinler O -glikosillenir.[10] O -bağlı oligosakkaritlerdeki glikozilasyon bölgeleri, glikosiltransferazların nereye şeker ekleyeceğini belirleyen polipeptidin ikincil ve üçüncül yapıları tarafından belirlenir.

Glikozile biyomoleküller[değiştir | kaynağı değiştir]

Glikoproteinler ve glikolipidler karbonhidratlara kovalent bağlarla bağlıdır. Hücre yüzeyinde çok miktarda bulunurlar ve etkileşimleri hücrenin genel stabilitesine katkıda bulunur.

Glikoproteinler[değiştir | kaynağı değiştir]

Glikoproteinler, antijenisite, çözünürlük ve proteazlara direnç gibi kritik fonksiyonları etkileyen[11] özelliklerinin çoğu üzerinde önemli etkileri olan farklı oligosakkarit yapılarına sahiptir. Glikoproteinler, hücre yüzeyi reseptörleri, hücre yapışma molekülleri, immünoglobulinler ve tümör antijenleri ile ilgilidir.[12]

Glikolipidler[değiştir | kaynağı değiştir]

Glikolipidler hücre tanıma için önemlidir. Özellikle de reseptör görevi gören zar proteinlerinin işlevini modüle etmek için önemlidir.[13] Glikolipidler, genellikle lipid çift tabakasında bulunan oligosakkaritlere bağlı lipid molekülleridir. Ek olarak, hücresel tanıma ve hücre sinyali için reseptör görevi görebilirler.[13] Oligosakkaritin başı, reseptör aktivitesinde bağlayıcı bir ortak olarak hizmet eder. Reseptörlerin oligosakkaritlere bağlanma mekanizmaları, membran yüzeyinin üzerinde açığa çıkan veya sunulan oligosakkaritlerin bileşimine bağlıdır. Glikolipidlerin bağlanma mekanizmalarında büyük çeşitlilik vardır, bu onları patojenler için etkileşim ve giriş yeri olarak bu kadar önemli bir hedef yapan şeydir.[14] Örneğin, glikolipidlerin şaperon aktivitesi, HIV enfeksiyonu ile ilgisi açısından incelenmiştir.

Fonksiyonları[değiştir | kaynağı değiştir]

Hücre tanıma[değiştir | kaynağı değiştir]

Tüm hücreler, her ikisi de hücre tiplerini belirlemeye yardımcı olan glikoproteinler veya glikolipidlerle kaplıdır.[7] Lektinler veya karbonhidratları bağlayan proteinler, spesifik oligosakkaritleri tanıyabilir ve oligosakkarit bağlanmasına dayalı hücre tanıma için faydalı bilgiler sağlayabilir.[kaynak belirtilmeli]

Oligosakkaritlerin hücre tanıdığının önemli bir örneği, kan gruplarının belirlenmesinde glikolipidlerin rolüdür. Çeşitli kan türleri, kan hücrelerinin yüzeyinde bulunan glikan modifikasyonu ile ayırt edilir.[15] Bunlar kütle spektrometrisi kullanılarak görselleştirilebilir. A, B ve H antijeninde bulunan oligosakkaritler, oligosakkaritin indirgeyici olmayan uçlarında meydana gelir. H antijeni (bir O kan grubunu gösterir), A ve B antijeni için bir öncü görevi görür.[7] Bu nedenle, A kan grubuna sahip bir kişi, kırmızı kan hücresi plazma zarının glikolipidlerinde bulunan A antijenine ve H antijenine sahip olacaktır. B kan grubuna sahip bir kişi, B ve H antijenine sahip olacaktır. AB kan grubuna sahip bir kişide A, B ve H antijenleri bulunur. Ve son olarak, O kan grubuna sahip bir kişi sadece H antijenine sahip olacaktır. Bu, tüm kan türlerinin H antijenine sahip olduğu anlamına gelir, bu da O kan grubunun neden "evrensel verici" olarak bilindiğini açıklar.[kaynak belirtilmeli]

Taşıma kesecikleri, taşıdıkları proteinin nihai hedefini bilebilmelerinin nedeni:

  1. Proteinlerin amino asit dizisinde kodlanan sıralama sinyalleri.
  2. Proteine bağlı oligosakkarit.

Sıralama sinyalleri, tomurcuklanan keseciklerin zarlarında veya yüzey kaplamalarında bulunan spesifik reseptörler tarafından tanınır ve proteinin uygun hedefe taşınmasını sağlar.

Hücre adezyonu[değiştir | kaynağı değiştir]

Birçok hücre, oligosakkaritlerle hücre yapışmasına aracılık eden lektinler olarak bilinen spesifik karbonhidrat bağlayıcı proteinler üretir.[16] Bir lektin ailesi olan selektinler, lökositlerin endotel hücrelerine olanlar da dahil olmak üzere belirli hücre-hücre yapışma süreçlerine aracılık eder.[7] Bir immün yanıtta, endotelyal hücreler, hücrelere verilen hasara veya yaralanmaya yanıt olarak belirli selektinleri geçici olarak eksprese edebilir. Yanıt olarak, iki molekül arasında, beyaz kan hücresinin enfeksiyonu veya hasarı ortadan kaldırmaya yardımcı olmasına izin veren karşılıklı bir selektin-oligosakkarit etkileşimi meydana gelecektir. Protein-Karbonhidrat bağına genellikle hidrojen bağı ve Van der Waals kuvvetleri aracılık eder.[kaynak belirtilmeli]

Diyet oligosakkaritleri[değiştir | kaynağı değiştir]

Birçok sebzede bulunan frukto-oligosakkaritler (FOS), fruktoz moleküllerinin kısa zincirleridir. Polisakkaritler olarak FOS ve diğer oligosakkaritlerden çok daha yüksek bir polimerizasyon derecesine sahip olan inülin gibi fruktanlardan farklıdırlar ancak inülin ve diğer fruktanlar gibi çözünür diyet lifi olarak kabul edilirler. Doğal olarak da oluşan galaktooligosakkaritler (GOS), kısa galaktoz molekül zincirlerinden oluşur. Anne sütü buna bir örnektir ve laktozdan türetilen insan sütü oligosakkaritleri (HMO'lar) olarak bilinen oligosakkaritler içerir.[17][18] Bu oligosakkaritler, bebeklerin bağırsak florasının gelişiminde biyolojik işleve sahiptir. Örnekler arasında lakto-N-tetraoz, lakto-N-neotetraoz ve lakto-N-fukopentaoz bulunur.[17][18] Bu bileşikler insan ince bağırsağında sindirilemezler ve bunun yerine bağırsak sağlığına faydalı olan Bifido bakterilerin büyümesini teşvik ettikleri kalın bağırsağa geçerler.[19]

Mannan oligosakkaritler (MOS), gastrointestinal sağlığı iyileştirmek için hayvan yemlerinde yaygın olarak kullanılmaktadır. Normalde Saccharomyces cerevisiae'nin maya hücre duvarlarından elde edilirler. Mannan oligosakkaritler, fermente edilememeleri ve birincil etki biçimlerinin tip-1 fimbria patojenlerinin aglütinasyonunu ve immünomodülasyonu içermesi bakımından diğer oligosakkaritlerden farklıdır.[20]

Kaynakları[değiştir | kaynağı değiştir]

Oligosakkaritler, bitki dokusundan elde edilen lifin bir bileşenidir. FOS ve inülin, yerelmasında, arctiumda, beyaz hindibada, pırasada, soğanda ve kuşkonmazda bulunur. İnülin, dünya nüfusunun çoğunun günlük diyetinin önemli bir parçasıdır. FOS, sakkaroz üzerinde etkili olan Aspergillus niger mantarının enzimleri tarafından da sentezlenebilir. GOS, soya fasulyesinde doğal olarak bulunur ve laktozdan sentezlenebilir. FOS, GOS ve inülin de besin takviyesi olarak satılmaktadır.

Kaynakça[değiştir | kaynağı değiştir]

  1. ^ "Definition of OLIGOSACCHARIDE". www.merriam-webster.com (İngilizce). 4 Temmuz 2008 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 15 Ekim 2018. 
  2. ^ Medical Subject Headings Oligosaccharides
  3. ^ Walstra P, Wouters JT, Geurts TJ (2008). Dairy Science and Technology (second bas.). CRC, Taylor & Francis. [sayfa belirt]
  4. ^ Whitney E, Rolfes SR (2008). Understanding Nutrition (Eleventh bas.). Thomson Wadsworth. .[sayfa belirt]
  5. ^ "Oligosaccharide". Encyclopædia Britannica. 
  6. ^ "Molecular Biology of the Cell. 4th edition". 9 Ocak 2011 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 16 Ağustos 2018. 
  7. ^ a b c d e f Voet, Donald; Voet, Judith; Pratt, Charlotte (2013). Fundamentals of Biochemistry: Life at the Molecular Level (4th bas.). Hoboken, NJ: John Wiley & Sons, Inc. ISBN 978-0470-54784-7. .[sayfa belirt]
  8. ^ Varki, Ajit, (Ed.) (2009). Essentials of Glycobiology (2nd bas.). Cold Spring Harbor Laboratories Press. ISBN 978-0-87969-770-9. .[sayfa belirt]
  9. ^ Schwarz F, Aebi M (October 2011). "Mechanisms and principles of N-linked protein glycosylation". Current Opinion in Structural Biology. 21 (5): 576-82. doi:10.1016/j.sbi.2011.08.005. PMID 21978957. 
  10. ^ Peter-Katalinić J (2005). "Methods in enzymology: O-glycosylation of proteins". Methods in Enzymology. 405: 139-71. doi:10.1016/S0076-6879(05)05007-X. ISBN 978-0-12-182810-3. PMID 16413314. 
  11. ^ Goochee CF (1992). "Bioprocess factors affecting glycoprotein oligosaccharide structure". Developments in Biological Standardization. 76: 95-104. PMID 1478360. 
  12. ^ Elbein AD (October 1991). "The role of N-linked oligosaccharides in glycoprotein function". Trends in Biotechnology. 9 (10): 346-52. doi:10.1016/0167-7799(91)90117-Z. PMID 1367760. 
  13. ^ a b Manna M, Róg T, Vattulainen I (August 2014). "The challenges of understanding glycolipid functions: An open outlook based on molecular simulations". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular and Cell Biology of Lipids. 1841 (8): 1130-45. doi:10.1016/j.bbalip.2013.12.016. PMID 24406903. 
  14. ^ Fantini J (2007). "Interaction of proteins with lipid rafts through glycolipid-binding domains: biochemical background and potential therapeutic applications". Current Medicinal Chemistry. 14 (27): 2911-7. doi:10.2174/092986707782360033. PMID 18045136. 
  15. ^ Kailemia MJ, Ruhaak LR, Lebrilla CB, Amster IJ (January 2014). "Oligosaccharide analysis by mass spectrometry: a review of recent developments". Analytical Chemistry. 86 (1): 196-212. doi:10.1021/ac403969n. PMC 3924431 $2. PMID 24313268. 
  16. ^ Feizi, Ten (1993). "Oligosaccharides that mediate mammalian cell–cell adhesion". Current Opinion in Structural Biology. 3 (5): 701-10. doi:10.1016/0959-440X(93)90053-N. 
  17. ^ a b Miesfeld, Roger L. (July 2017). Biochemistry. McEvoy, Megan M. (First bas.). New York, NY. ISBN 978-0-393-61402-2. OCLC 952277065. 
  18. ^ a b "Human Milk Oligosaccharides". NNI Global Website (İngilizce). 19 Eylül 2017 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 4 Aralık 2020. 
  19. ^ Moise, Ana Maria R. (31 Ekim 2017). The Gut Microbiome: Exploring the Connection between Microbes, Diet, and Health. ABC-CLIO. s. 58. ISBN 978-1-4408-4265-8. 17 Nisan 2022 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 17 Nisan 2022. 
  20. ^ Smiricky-Tjardes MR, Flickinger EA, Grieshop CM, Bauer LL, Murphy MR, Fahey GC (October 2003). "In vitro fermentation characteristics of selected oligosaccharides by swine fecal microflora". Journal of Animal Science. 81 (10): 2505-14. doi:10.2527/2003.81102505x. PMID 14552378. 

Notlar[değiştir | kaynağı değiştir]

  1. ^ X, Asp, Glu, Leu veya Asp, Glu, Leu pozisyonlarında da olabilir.

Dış bağlantılar[değiştir | kaynağı değiştir]