Prolin

Vikipedi, özgür ansiklopedi
Şuraya atla: kullan, ara
Prolin
L-und D-Prolin V1.png
Tanımlayıcılar
CAS numarası 609-36-9
PubChem 614
RTECS numarası TW3584000
SMILES
InChI
ChemSpider 594
Özellikler
Molekül formülü C5H9NO2
Molar kütle 115,13 g·mol−1
Görünüm Renksiz, katı, amin gibi kokar.
Yoğunluk 1,35–1,38 g·cm−3 (25 °C)
Erime noktası

220–222 °C sıcaklığında parçalanır.

Çözünürlük (su içinde) Suda çok iyi çözülür. (1500 g·l−1  20 °C)
Tehlikeler
AB İndeksi Belirtilmemiş
Belirtilmiş yerler dışında verilmiş olan veriler, standart haldedir. (25 °C, 100 kPa)
Bilgikutusu kaynakları

Prolin (Pro, P) proteinleri oluşturan 20 aminoasitten biridir. Diğer tüm aminoasitler birincil amin grubu taşımalarına rağmen, prolin, yan zincirindeki üç karbon atomu bir halka oluşturarak tekrar peptid bağındaki nitrojen atomuna bağlandığı için, birincil amin grubundan yoksundur (-NH2). Prolindeki nitrojen(azot) aslında ikincil amin olarak nitelendirilebilir.

Bu yazıda ya da bilimsel makalelerde Prolin L- ya da D olarak hiç -bir ön ek almayarak sadece Prolin diye bahsedilmişse, burada bahsi geçen L- Prolin’dir.

Özellilkler[değiştir | kaynağı değiştir]

Prolin bazen iminoasit olarak da adlandırılmaktadır. Aslında, IUPAC adlandırma sistemine göre imin grupları karbon-nitrojen arasında çifte bağ bulunması gerekir. Biyolojik terminolojide, aminoasit kategorisi genellikle prolini de içermektedir.Non-esansiyel ve glukojenik amino asittir. Sentezi ve yıkımı alfa ketoglutarat üzerinden olur. Prolin dehidrogenaz ile prolin 5-karboksilat sentezlenir.Prolin 5-karboksilattan glutamat semialdehit dehidrogenaz ile glutamat oluşur ve bunu glutamatın transaminasyonu ile alfa ketoglutarat oluşumu izler.

Doğada Bulunuşu[değiştir | kaynağı değiştir]

Yakından çekilmiş insan derisi. İnsan derisinde bulunan kolajen proteinlerinde miktarda peptit bağıya bir birine bağlanmış bol miktarda L-Prolin bulunur.

L- Prolin proteinlerin yapısında hem cis- hemde trans- şeklinde bağ yapabilir. L- Prolin’in daha çok proteinlerin katlanmasına etki etmektedir. Bunun yanında bazı Motivler oluşturarak diğer proteinler için bazı signaller oluşturabilirler. İnsan derisinde bulunan kolajan proteinlerinin yapısında oldukça bulunmaktadır.[1]

Metabolik bozukluklar[değiştir | kaynağı değiştir]

Prolin'in vucudtaki miktarına bakılarak bir takım metabolik bozukzuklar ortaya çıkarılabilmektedir.

  • Hiperprolinemi Tip 1 Prolin dehihrogenaz eksikliğidir.Hidroksiprolin metabolizması bozulmaz.İdrara prolin ve glisin çıkar.
  • Hiperprolinemi Tip 2 Glutamat semialdehit dehidrogenaz eksikliğidir.Hidroksiprolin metabolizması bozulur.


Kaynakça[değiştir | kaynağı değiştir]