Amino asit

Vikipedi, özgür ansiklopedi
Atla: kullan, ara
Resim aminoasitlerin oluşturduğu bir polipeptid zincirini göstermektedir.

Aminoasitler, proteinleri oluşturan temel yapı taşlarıdır.

Kimyada bir aminoasit hem amin hem de karboksil fonksiyonel gruplar içeren bir moleküldür. Aminoasitlerin peptit bağlarıyla uç uca eklenmesiyle oluşturdukları kısa polimer zincirler "peptid", uzun polimer zincirler ise "polipeptid" veya "protein" olarak adlandırılırlar. Hücre içerisinde ribozomlar, mRNA moleküllerini kalıp olarak kullanarak aminositleri uç uca ekleyerek proteinleri sentezlerler. Bu işleme translasyon (çeviri) denir.

Bahsedilen amino asitlerin hepsinin aynı anda herhangi bir proteinin yapıtaşında bulunması gerekmez. Ayrıca hepsi eşit miktarda da değildir. Proteinlerde bunlardan çok daha farklı amino asitler de bulunabilir. Farklı amino asitler, 20 temel amino asitle oluşturulmuş polipeptidlerin daha sonra “farklılaşmaları” ile oluşur. Bu tür amino asit farklılaşmaları, proteinin özelliklerini ve işlevlerini oldukça fazla değiştirir. Örneğin çözünürlüklerini arttırabilir veya azaltabilir ya da diğer molekülerle etkileşmelerini düzenleyebilir.

Amino asitlere ek olarak proteinler, çok daha farklı gruplar da barındırabilirler. Amino asit dışında, yapısında farklı türler barındıran amino asitlere, “konjuge proteinler” denir. Konjuge proteinler, kovalent veya non-kovalent bağlarla, nükleik asitlerle nükleoproteinleri, lipidlerle lipoproteinleri, karbonhidratlarla glikoproteinleri ve daha birçok küçük molekül kütleli maddelerle, metallerle ve metal içeren gruplarla kompleks yapılar oluşturabilirler.

Amino Asitlerin Yapısı[değiştir | kaynağı değiştir]

Her amino asitin, bir karboksil ve bir de amino grubu vardır. Bu gruplar birbirlerinden α-karbon adı verilen tek bir C atomuyla ayrılırlar. Nötral sulu çözeltilerde α-karboksil grubu bir protonunu kaybeder ve eksi (-) yüklü hale geçer (-COO-). Aynı şekilde α-amino grubuysa bir elektron kaybederek artı (+) yüklü olur (-NH3+). Amino asitlerin asimetrik merkezleri (kiral karbonları) vardır. Örneğin Glisin’de, amino asitin α-karbonu dört farklı gruba bağlanabilir. Bu sebepten her amino asit D veya L formunda bulunabilir. Ribozomlar üzerinde amino asit sentezinde her zaman L amino asit kullanılır. Sadece mikroorganizmalar, belli küçük peptidlerin sentezinde D amino asitlerini kullanırlar. İlginç bir örnek olarak, Güney Amerika ağaç kurbağasınnnın derisinde sentezlenen bazı peptidler verilebilir. Bu peptidlerde D amino asitleri bulunmuştur. Bu peptidlerden “dermorphin” , sıçan beynindeki opiate reseptörleri (beyindeki uyuşturucu madde reseptörleri) ile etkileşime girerek oldukça güçlü bir ağrı kesici etki göstermiştir. Bu kurbağaların senteaeazlediği peptidlerdeki D amino asitleri, peptidde daha önceden bulunan L amino asitleri ile birleşerek enzimleri aktive edebilmektedir.

Amino Asit Yan Gruplarının Özellikleri[değiştir | kaynağı değiştir]

Polipeptidin ana zinciri, her amino asit için aynı olan grupların birleşimidir. Yan zincir veya R grubu ise, α-karbonuna bağlıdır ve 20 amino asitin her birinde farklıdır. Bu farklılık, proteinin kendine özgü oldukça değişik yapıları ve aktiviteleri kazandırır. Tüm amino asit yan zincirleri bir arada düşünüldüğünde, artı veya eksi yüklüden hidrofobiğe kadar oldukça fazla çeşitli yapısal özellikler gösterirler. Ayrıca bu yan zincirler, oldukça farklı çeşitlilikte kovalent ve nonkovalent bağların yapısına katılabilirler.

Bir enzimin “aktif bölgesi”, birçok farklı organik reaksiyonu katalizleyebilir. Yan zincirlerin çeşitli karakteristiği, molekülün yapısını ve aktivitesini belirleyen molekül içi (intramoleküler) etkileşimlerden, peptidin diğer polipeptidler gibi moleküllerle aralarınddaki ilişkiyi belirlerleyen moleküller arası etkileşimlere kadar birçok şeyi etkiler.

Apolar aminoasitler[değiştir | kaynağı değiştir]

Apolar aminoasitler, yan zincirlerinde hidrofobik özellik gösteren radikal grup bulundururlar. Elektrostatik bağlar yapamayan amino asitlerdir. Yan zincirlerinde, genellikle oksijen veya azot yoktur. Öncelikli olarak (bir proteindeki özel bir boşluğa hangi amino asitin en iyi şekilde uyabileceğini belirleyen) büyüklük ve şekillerine göre ayrılırlar. Van der Waals kuvvetleri ve hidrofobik etkileşimler sayesinde bir arada tutunurlar.

Prolin bir iminoasittir, yani amino grubu değil imino grup taşır. Bunu kâğıt kromatografisinde farklı renge boyandığından da anlayabiliriz.

Polar yüksüz aminoasitler[değiştir | kaynağı değiştir]

Polar yüksüz aminoasitler, nötral pH'da yüksüzdürler. Bu gruptaki amino asitlerin yan zincirleri zayıf asit ve bazlardır. Fizyolojik pH’da tamamen yüklü değildirler, ancak kısmi artı (+) ve eksi (-) yükler içerirler. Bu sebeple, su da dahil olmak üzere, diğer moleküllerle H-bağı yapabilirler. Genelde oldukça reaktif amino asitlerdir.

Ayrıca, iki Sisteinin disülfit bağı ile birleşmesiyle oluşan dipeptite sistin denir.

Polar asidik aminoasitler[değiştir | kaynağı değiştir]

Polar asidik aminoasitler, fizyolojik pH'da negatif yüklüdürler ve asidik özellik gösterirler.

Polar bazik aminoasitler[değiştir | kaynağı değiştir]

Polar bazik aminoasitler, yan zincirlerinde proton alıcı moleküller taşırlar.

Aminoasitlerin özelliklerini ve standart kodunu gösteren tablo[değiştir | kaynağı değiştir]

Aminoasit 3-Harf 1-Harf Yan zincir

polaritesi

Yan zincir asidite

veya bazisite

Hidropati endeksi[1]
alanin ala A apolar nötür 1.8
arjinin arg R polar kuvvetli bazik -4.5
asparajin asn N polar nötür -3.5
aspartik asit asp D polar asidik -3.5
sistein cys C polar nötür 2.5
glütamik asit glu E polar asidik -3.111
glütamin gln Q polar nötür -3.5
glisin gly G apolar nötür -.4
histidin his H polar hafif bazik -3.2
izolösin ile I apolar nötür 4.5
lösin leu L apolar nötür 3.8
lizin lys K polar bazik -3.9
metiyonin met M apolar nötür 1.9
fenilalanin phe F apolar nötür 2.8
prolin pro P apolar nötür
serin ser S polar nötür -.8
treonin thr T polar nötür -.7
triptofan trp W apolar nötür -.9
tirozin tyr Y polar nötür -1.3
valin val V apolar nötür 4.2

Yukarıdaki tabloda gösterilen 3-harfli ve 1-harfli aminoasit koduna ek olarak, kimyasal veya kristalografik analizler sonucunda bir proteinin belli bir pozisyonundaki aminoasit kesin olarak belirlenemediğinde, aşağıdaki tablodaki kısaltmalar da kullanılabilmektedir.

Dejeneresite kodu 3-Harf 1-Harf
asparajin veya aspartat asx B
glütamin veya glütamat glx Z
herhangi bir veya bilinmeyen unk X

Besin maddesi olarak aminoasitler[değiştir | kaynağı değiştir]

Proteinlerin yapısını oluşturan 20 çeşit amino asit arasında 10 tanesi temel amino asitler olarak adlandırılır. Bu amino asitler insan vücudu tarafından ihtiyacı karşılayacak düzeyde sentezlenemedikleri için dışarıdan beslenme yoluyla alımları zorunludur. Sistein, tirozin, histidin ve arjinin çocuklar için yarı zaruri aminoasitler olarak kabul edilmektedirler çünkü bunların sentezlenmesini yürüten metabolik reaksiyonlar çocuklarda tam olarak gelişmemiştir.[2]

Temel aminoasitler Diğerleri
İzolösin Alanin
Lösin Asparajin
Lizin Aspartik asit
Metionin Sistein
Fenilalanin Glütamik asit
Treonin Glütamin
Triptofan Glisin
Valin Prolin
Arjinin* Serin
Histidin* Tirozin

(*) Sadece özel durumlarda beslenme açısından dışarıdan alımı zaruridir.(Yenidoğanlarda ve üremili hastalarda)

Özellikler[değiştir | kaynağı değiştir]

  • Prolin bir iminoasittir.
  • Histidin kanda tamponlama görevinde kullanılır.
  • Tirozin; vücudun rengini veren melanin pigmentinin yapımında, katekolaminlerin sentezinde kullanılır.
  • Triptofan serotonin sentezinde rol oynar.
  • Aspartat üre döngüsünde ürenin azotlarından birine kaynaklık eder.
  • Glütamin toksik amonyağın toksik olmayan depo şeklidir.
  • Protein yapısına sadece L-alfa amino asitler katılır.

Kaynakça[değiştir | kaynağı değiştir]

  • Lippincott Illustrated Reviews Biochemistry
  • Harper's Biochemistry
  • S. Karp, Molecular Biology and Cell, Wiley & Sons., 1998.
  • D. L. Nelson, M. M. Cox, Lehninger Principles of Biochemistry, Freeman and Co., 2005.

Kaynaklar[değiştir | kaynağı değiştir]

  1. ^ Kyte J & RF Doolittle (1982). "A simple method for displaying the hydropathic character of a protein". J. Mol. Biol. (157): 105-132. PMID 7108955. 
  2. ^ Imura K, Okada A (1998). "Amino acid metabolism in pediatric patients". Nutrition 14 (1): 143-8. PMID 9437700. 

Notlar[değiştir | kaynağı değiştir]

  1. ^ Kyte J & RF Doolittle (1982). "A simple method for displaying the hydropathic character of a protein". J. Mol. Biol. (157): 105-132. PMID 7108955. 
  2. ^ Imura K, Okada A (1998). "Amino acid metabolism in pediatric patients". Nutrition 14 (1): 143-8. PMID 9437700.