Alanin

Vikipedi, özgür ansiklopedi
Şuraya atla: kullan, ara
Alanin
L-und D-Alanin V1.png
Tanımlayıcılar
CAS numarası 338-69-2
PubChem 5950
EC-numarası 206-126-4
SMILES
InChI
ChemSpider 5735
Özellikler
Molekül formülü C3H7NO2
Molar kütle 89,10 g·mol−1
Görünüm katı, rengsiz ya da sarımsı
Yoğunluk 1,42 g·cm−3
Kaynama noktası

295–297 °C

Çözünürlük (su içinde) Suda iyi çözülür:
Tehlikeler
AB İndeksi Belirtilmemiş
Belirtilmiş yerler dışında verilmiş olan veriler, standart haldedir. (25 °C, 100 kPa)
Bilgikutusu kaynakları


Alanin (Ala, A) (HO2CCH(NH2)CH3) aynı zamanda 2-aminopropanoik asit olarak adlandırılır. En sık kullanılan aminoasittir. Proteinlerin yaklaşık olarak %7.8'i alanin yapıtaşlarından oluşmaktadır. D-alanin, bazı bakterilerin hücre duvarlarında ve peptid antibiyotiklerin yapılarında da bulunmaktadır.

Diğer birçok amino asitte olduğu gibi bu amino asitinde hem L- hemde D- isomeri vardır. Aber aktiv olan diğer bir değişle doğada var olan isomeri L- Alanin’dir. Bu yazıda ya da bilimsel makalelerde Alanin L- ya da D olarak hiçbir ön ek almayarak sadece Alanin diye bahsedilmişse, burda bahsi geçen L- Alanin’dir.

Tarihi[değiştir | kaynağı değiştir]

L-Alanin ilk defa ipeğin liflerinden saflaştırılmıştır.

Bu amino asit ilk olarak 1850 yılında Adolph Strecker tarafından sentezlenmiş ve adlandırılmıştır.[1] L-Alanin ilk defa T. Weyl tarafından 1888 yılında proteinlerin bir parçası oluğu ipeğin elyaflarının incelenmenmesiyle ortaya koymuştur.[2] Protein zincirinde kullanılan amino asitlerin % 29,7’ si L-Alanin’den oluşmaktadır.[3]

Yapısı[değiştir | kaynağı değiştir]

Alanin, moleküler yapısı en basit olan alifatik amino asitlerden biridir. Alaninin yapısında bulunan alfa-karbon atomu yan zincir olarak bir metil(-CH3) grubuna bağlanmıştır.

Sentezi[değiştir | kaynağı değiştir]

Alanin, tememetabolizmasında (glikoliz, glukoneogenez, Krebs döngüsü) önemli bir yere sahiptir

Fonksiyonları[değiştir | kaynağı değiştir]

Alanindeki metil grubu kimyasal olarak oldukça inaktif olması nedeniyle protein fonksiyonunda ancak dolaylı olarak katkıda bulunabilir. Buna rağmen, özellikle karbon gibi apolar atomlarla hidrofobik bağlar yapabilmesi sebebiyle, alanin substrat tanınmasında ve enzim-substrat ilişkisinin özgül olmasında rol oynayabilmektedir.

Kaynakları[değiştir | kaynağı değiştir]

Hemen hemen tüm proteinler alanin içermektedirler. Dolayısıyla protein içeren et, süt, yumurta gibi genel besinler aynı zamanda zengin birer alanin kaynağıdır.

Kaynakça[değiştir | kaynağı değiştir]

  1. ^ Adolph Strecker: Ueber die künstliche Bildung der Milchsäure und einen neuen, dem Glycocoll homologen Körper. In: Annalen der Chemie und Pharmacie. 75, 1850, S. 27–45.
  2. ^ T. Weyl: In: Berichte der deutschen Chemischen Gesellschaft. 21 (1888), S. 1407.
  3. ^ Hans-Dieter Jakubke, Hans Jeschkeit: Aminosäuren, Peptide, Proteine. Verlag Chemie, Weinheim 1982, ISBN 3-527-25892-2, S. 19.