Çevrim sonrası değişim

Vikipedi, özgür ansiklopedi
Atla: kullan, ara
Resmin altında insülinin birincil yapısının değişimi görülmektedir.

Çevrim sonrası değişim, (ingilizce Posttranslational modification) bir proteinin çevriminden (translasyonundan) sonra kimyasal değişime uğramasıdır. Çoğu protein için bu değişimler, protein biyosentezinin son adımlarındandır.

Proteinler (polipeptit olarak da adlandırılabilirler), amino asitlerden oluşan zincirlerdir. Protein sentezi sırasında proteine 20 farklı tür amino asit dahil edilebilir. Bunun ardından gelen çevrim sonrası değişimlerde (kısaca ÇSD), proteine yeni kimyasal fonksiyonel gruplar eklenerek (asetat, fosfat, çeşitli lipitler ve karbonhidratlar gibi) veya amino asidin şeklinin değişmesi ile (sitrülinleşme gibi), veya proteinde yapısal değişiklikler yapılmasıyla (disülfür bağ oluşturmak gibi) protein yeni işlevler kazanabilir.

Ayrıca, enzimler proteinin amino ucundan veya ortasından bir peptit kesip çıkarabilirler. Örneğin, bir protein hormon olan insülin, disülfür bağları oluşturduktan sonra iki yerden kesilir ve zincirin orta kısmından bir peptid alınır; meydana gelen protein birbiirine disülfür bağlarıyla iki polipeptitten oluşur.

Çoğu protein ilk sentezlendiğinde metiyonin ile başlar, çünkü mRNA'daki "başlama" kodonu aynı zamanda bu amino asidi de kodlar. Bu ilk metiyonin genelde çevrim sonrası değişimler sırasında kesilir.

Fosforilayson gibi başka değişimler, proteinlerin davranışlarını kontrol etmek için, örneğin bir enzimi etkinleştirmek veya etkinsizleştirmek için, kullanılan mekanizmalardandır.

Fonksiyonel grup eklenen değişimler[değiştir | kaynağı değiştir]

Amino asitlerin her birinde olabilecek değişimleri genetic kod üzerinde gösterimi.[1]

Eklenmeden oluşan ÇSD'ler arasında aşağıdakiler bulunmaktadır:

Başka protein veya peptitlerin eklendiği değişimler[değiştir | kaynağı değiştir]

Amino asitlerin kimyasal yapısının değişimleri[değiştir | kaynağı değiştir]

Yapısal değişimler[değiştir | kaynağı değiştir]

Örnekler[değiştir | kaynağı değiştir]

  • İnsülin üretimi sırasında onun kesilmesi ve disülfür bağlarının oluşumu
  • Transkripsiyon düzenlenmesi için histonların ÇSM'si: kromatin yapısı tarafından RNA polimerazın kontrolü.

Kaynakça[değiştir | kaynağı değiştir]

  1. ^ Gramatikoff K. in Abgent Catalog (2004-5) p.263
  2. ^ Polevoda B, Sherman F (2003). "N-terminal acetyltransferases and sequence requirements for N-terminal acetylation of eukaryotic proteins". J Mol Biol 325 (4): 595–622. doi:10.1016/S0022-2836(02)01269-X. PMID 12507466. 
  3. ^ Yang XJ, Seto E (2008). "Lysine acetylation: codified crosstalk with other posttranslational modifications". Mol Cell 31: 449–61. doi:10.1016/j.molcel.2008.07.002. PMID 18722172. 
  4. ^ Bártová E, Krejcí J, Harnicarová A, Galiová G, Kozubek S (2008). "Histone modifications and nuclear architecture: a review". J Histochem Cytochem 56 (8): 711–21. doi:10.1369/jhc.2008.951251. PMID 18474937. 
  5. ^ Glozak MA, Sengupta N, Zhang X, Seto E (2005). "Acetylation and deacetylation of non-histone proteins". Gene 363: 15–23. doi:10.1016/j.gene.2005.09.010. PMID 16289629. 
  6. ^ Walker CS, Shetty RP, Clark K, et al (2001). "On a potential global role for vitamin K-dependent gamma-carboxylation in animal systems. Evidence for a gamma-glutamyl carboxylase in Drosophila". J. Biol. Chem. 276 (11): 7769–74. doi:10.1074/jbc.M009576200. PMID 11110799. 
  7. ^ Eddé B, Rossier J, Le Caer JP, Desbruyères E, Gros F, Denoulet P (1990). "Posttranslational glutamylation of alpha-tubulin". Science 247 (4938): 83–5. doi:10.1126/science.1967194. PMID 1967194. 
  8. ^ Malakhova, Oxana A.; Yan, Ming; Malakhov, Michael P.; Yuan, Youzhong; Ritchie, Kenneth J.; Kim, Keun Il; Peterson, Luke F.; Shuai, Ke; and Dong-Er Zhang (2003). "Protein ISGylation modulates the JAK-STAT signaling pathway". Genes & Development 17 (4): 455–60. doi:10.1101/gad.1056303. PMID 12600939. http://www.genesdev.org/cgi/content/full/17/4/455. 
  9. ^ Van G. Wilson (Ed.) (2004). Sumoylation: Molecular Biology and Biochemistry. Horizon Bioscience. ISBN 0-9545232-8-8.