Kullanıcı:Srhat/deneme

Vikipedi, özgür ansiklopedi
Ayrıca bakınız: transmembran proteinler.
Glikoprotein zar yüzeyinin grafiksel gösterimi

Zar proteini, bir hücre zarına veya organellerin zarına bağlanmış veya bu zarlarla ilişkilendirilmiş protein molekülüdür. Proteinlerin yarısından çoğu zarlarla etkileşirler.

Biyolojik zarlar, fosfolipit bilayerden ve yaşamsal biyolojik işlevleri olan çeşitli proteinlerden oluşur. Yapısal proteinler, hücrenin kararlılığını sağlayan hücre iskeletindeki mikrofilamentlere bağlıdır. Hücre adhezyon molekülleri hücrelerin birbirlerini tanımasını birbirleriyle etkileşmesini sağlarlar. Böyle proteinler bağışıklık sisteminde görev alırlar. Zar enzimleri hücre işlevi için gerekli maddeler üretirler. Zar reseptör proteinleri hücrelerin dahili ve harici çevresi arasında bağlantı sağlar. Son olarak transport proteinler, iyon yoğunluğunun ayarlanmasında önemli bir rol oynarlar. Bu taşıyıcı proteinler iki oluşumda gelirler: taşıyıcı proteinler ve kanal proteinleri. Taşıyıcı proteinler, aktif taşıma ve iyon değişimini kolaylaştırmak için, yıkılmakta olan ATPden salınan enerjinin kullanılmasında görevlidir. Bu süreçler, toksik maddelerin hücreden dışarı pompalandığını ve yararlı maddelerin hücre içine alındığını garantiler.

Temel kategoriler[değiştir | kaynağı değiştir]

İntegral (tümleşik) zar proteinleri[değiştir | kaynağı değiştir]

İntegral zar proteinleri zara kalıcı olarak bağlanırlar. Bu proteinler, deterjan (Sodyum dodesil sülfat veya Triton X-100 gibi) veya yerinen sökmek için diğer bazı apolar çözücüler gerektiren proteinler olarak tanımlanabilir. Bilayer ile olan bağlantılarına göre sınıflandırılabilirler:

  • İntegral monotopik proteinler, zara yalnızca bir tarafından kalıcı olarak bağlanırlar.

Peripheral membrane proteins[değiştir | kaynağı değiştir]

Peripheral membrane proteins are temporarily attached either to the lipid bilayer or to integral proteins by a combination of hydrophobic, electrostatic, and other non-covalent interactions. Peripheral proteins dissociate following treatment with a polar reagent, such as a solution with an elevated pH or high salt concentrations.

Integral and peripheral proteins may be post-translationally modified, with added fatty acid or prenyl chains, or GPI (glycosylphosphatidylinositol), which may be anchored in the lipid bilayer.

Polypeptide toxins[değiştir | kaynağı değiştir]

Classification of membrane proteins to integral and peripheral does not include some polypeptide toxins, such as colicin A or alpha-hemolysin, and certain proteins involved in apoptosis. These proteins are water-soluble but can aggregate and associate irreversibly with the lipid bilayer and form alpha-helical or beta-barrel transmembrane channels. An alternative classification is to divide all membrane proteins to integral and amphitropic.[1] The amphitropic are proteins that can exist in two alternative states: a water-soluble and a lipid bilayer-bound, whereas integral proteins can be found only in the membrane-bound state. The amphitropic protein category includes water-soluble channel-forming polypeptide toxins, which associate irreversibly with membranes, but excludes peripheral proteins that interact with other membrane proteins rather than with lipid bilayer.

Hücre içi yerelleşme[değiştir | kaynağı değiştir]

Proteinler, özellikle birçok farklı biyolojik zar çeşidine yönlendirilmektedir. [2]

Further reading[değiştir | kaynağı değiştir]

  • Protein-lipid interactions (Ed. L.K. Tamm) Wiley, 2005.
  • Popot J-L. and Engelman D.M. 2000. Helical membrane protein folding, stability, and evolution. Annu. Rev. Biochem. 69: 881-922.
  • Bowie J.U. 2005. Solving the membrane protein folding problem. Nature 438: 581-589.
  • Cho, W. and Stahelin, R.V. 2005. Membrane-protein interactions in cell signaling and membrane trafficking. Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 34: 119-151.
  • Goni F.M. 2002. Non-permanent proteins in membranes: when proteins come as visitors. Mol. Membr. Biol. 19: 237-245.
  • Johnson J.E. and Cornell R.B. 1999. Amphitropic proteins: regulation by reversible membrane interactions. Mol. Membr. Biol. 16: 217-235.
  • Seaton B.A. and Roberts M.F. Peripheral membrane proteins. pp. 355-403. In Biological Membranes (Eds. K. Mertz and B.Roux), Birkhauser Boston, 1996.
  • Dürr U.H.N., Waskell L., and Ramamoorthy A. The cytochromes P450 and b5 and their reductases-Promising targets for structural studies by advanced solid-state NMR spectroscopy, 2007. BBA Biomembranes 1768: 3235-3259.

See also[değiştir | kaynağı değiştir]

References[değiştir | kaynağı değiştir]

  1. ^ Johnson JE, Cornell RB (1999). "Amphitropic proteins: regulation by reversible membrane interactions (review)". Mol. Membr. Biol. 16 (3). ss. 217-35. doi:10.1080/096876899294544. PMID 10503244. 
  2. ^ 3B yapısı bilinen zar proteinlerinin farklı zar tiplerine göre sınıflandırılması

External links[değiştir | kaynağı değiştir]

Şablon:Protein topics Şablon:Membrane proteins

[[Category:WikiProject Molecular and Cellular Biology articles]] [[Category:Membrane biology]] [[Category:Membrane proteins|*]]