Dönüş (biyokimya)

Vikipedi, özgür ansiklopedi
Atla: kullan, ara

Dönüş (veya ilmik), polipeptit zincirinin doğrultusunu ters çevirdiği bir protein ikincil yapı elemanıdır.

Tanım[değiştir | kaynağı değiştir]

En yaygın tanıma göre[1] bir dönüş, aralarında birkaç (1 ilâ 5) peptit bağı olan iki amino asit kalıntısının Cα atomlarının birbirine yakın uzaklıkta (< 7 Å) olduğu, ve sözkonusu kalıntılar arasında düzgün bir ikincil yapı elemanı (alfa sarmal veya beta yaprak) olmadığı, bir yapısal motiftir. Sarmalların aksine, omurga dihedral açıları dönüşteki her kalıntı için (yaklaşık) sabit değildir.

Uçlardaki iki Cα atomlarının yakınlaşması, bu kalıntılar arasında bir veya iki hidrojen bağının oluşması ile genelde ilişkili olsa da, dönüş tanımı için böyle bir hidrojen bağının varlığı gerekli değildir. Buna rağmen, çoğu durumda H-bağı ile Cα uzaklıkları birbirine denk oldğu görülür.

Dönüş türleri[değiştir | kaynağı değiştir]

Sıkı dönüşler[değiştir | kaynağı değiştir]

Dönüşler iki uç kalıntı arasındaki ayrılmanın miktarına göre sınıflandırılır:[2]

  • α-dönüşte uçtaki kalıntılar arasında dört kalıntı vardır (i \rightarrow i\pm 4).
  • β-dönüşte (en yaygın biçim), üç kalıntı vardır (i \rightarrow i\pm 3).
  • γ-dönüşte iki kalıntı vardır (i \rightarrow i\pm 2).
  • δ-dönüşte bir kalıntı vardır (i \rightarrow i\pm 1).
  • π-dönüşte beş kalıntı vardır (i \rightarrow i\pm 5).
Farklı \beta-dönüş tipleri için ideal açılar[3][4][5]. VIa1, VIa2 ve VIb tip dönüşler, (i+2)(*) kalıntısının bir cis-prolin olma şartına tâbidir.
Tip \phi_{i+1} \psi_{i+1} \phi_{i+2} \psi_{i+2}
I -60 -30 -90 0
II -60 120 80 0
VIII -60 -30 -120 120
I' 60 30 90 0
II' 60 -120 -80 0
VIa1 -60 120 -90 0*
VIa2 -120 120 -60 0*
VIb -135 135 -75 160*
IV

yukarıdaki kategorilerden hariç olan dönüşler

Her tip içinde, dönüşler omurga dihedral açılarına göre alt sınıflara ayrılabilir (bakınız Ramachandran çizimi). Bir dönüşün tüm dihedral açılarının işareti değiştirilerek onun ters dönüşüne (ayna yansıma dönüşü olarak da adlandırılır) dönüştürülebilir. (Ters dönüş gerçek bir ayna yansıması değildir çünkü Cα atomlarının kiralliği değişmez.) Dolayısıyla, γ-dönüşün iki şekli vardır, (φ, ψ) dihedral açıların yaklaşık (75°, -65°) olduğu bir klasik şekil ve (-75°, 65°) olduğu bir ters şekil. β-dönüşün en az sekiz şekli tespit edilmiştir, bir peptit bağının cis izomeri olduğuna ve ortadaki iki kalıntının dihedral açılarına bağlı olarak. Klasik ve ters β-dönüşler birbirlerinden üs işareti ile ayırdedilir, örneğin, tip I ve tip I' β-dönüşler gibi.

İlmikler[değiştir | kaynağı değiştir]

Sabit hidrojen bağları olmayan, daha uzun, düzensiz ilmikler için, uzunluğundan bağımsız olarak, ω-ilmik terimi kullanılır.

Çoklu dönüşler[değiştir | kaynağı değiştir]

Çoğu durumda, bir veya daha çok kalıntı kısmen örtüşen dönüşlere aittir. Örneğin, 5 kalıntıdan oluşan bir dizide, hem 1 ve 4. kalıntılar hem de 2 ve 5. kalıntılar bir dönüş oluşturabilirler; böyle bir durumda (I, I+1) çifte dönüş olduğundan söz edilir. Çoklu dönüşler (7'liye kadar) proteinlerde görülmüştür ve tekli dönüşlerden daha sık rastlanır.[6].

Firketeler[değiştir | kaynağı değiştir]

Bir firkete özel bir dönüş tipidir, protein omurgasının doğrultusu geriye döner ama iki yandaki ikincil yapı elemanları etkileşirler. Örneğin bir β-firkete iki hidrojen bağlı, antiparalel β-ipliğini birbirine bağlar. (Bu adlandırma akıl karıştırıcı olabilir çünkü bir β-firkete çeşitli dönüş tipleri içerebilir - α,β,γ, gibi.)

β-firketeler dönüş yapan kalıntı sayısına göre (yani β-firketenin kenarlarında olanların sayısına göre değil) sınıflandırılabilir.[7] Bu sayı X veya Y ise (β yapraklar için olan iki farklı tanıma göre), β-firkete X:Y olarak tanımlanır.

Protein katlanmasındaki rolü[değiştir | kaynağı değiştir]

Protein katlanmasında dönüşlerin rolü hakkında iki hipotez öne sürülmüştür. Bir görüşe göre, dönüşler düzenli yapı elemanlarının etkileşimini sağlayarak katlanmada önemli bir rol oynarlar. Bazı proteinlerdeki dönüşlerdeki belli amino asitlerin kritik rol oynadığını gösteren mutajenez çalışmaları bu görüşü desteklemektedir. Ayrıca, dönüşlerdeki X-Pro peptit bağlarının doğal olmayan izomerleri bazı proteinlerin katlanmasını tamamen bloke edebilirler. Öbür görüşe göre, dönüşler katlanmada pasif bir rol oynar. Çoğu dönüşte amino asit dizisinin pek az korunması bu görüşü destekler. Ayrıca, X-Pro peptit bağının doğal olmayan izomerlerinin pekçoğunun dönüşlerde yer alması, protein katlanması üzerinde pek az etkilidir veya hiç etkisizdir.

Ayrıca bakınız[değiştir | kaynağı değiştir]

Dış bağlantılar[değiştir | kaynağı değiştir]

Kaynaklar[değiştir | kaynağı değiştir]

  1. ^ Rose GD, Gierasch LM, Smith JA. (1985). "Turns in peptides and proteins". Adv Protein Chem 37: 1–109. doi:10.1016/S0065-3233(08)60063-7. PMID 2865874. 
  2. ^ Toniolo C.; Benedetti, Ettore (1980). "Intramolecularly hydrogen-bonded peptide conformations". CRC Crit Rev Biochem 9 (1): 1–44. doi:10.3109/10409238009105471. PMID 6254725. 
  3. ^ Venkatachalam CM. (1968). "Stereochemical criteria for polypeptides and proteins. V. Conformation of a system of three linked peptide units". Biopolymers 6 (10): 1425–36. doi:10.1002/bip.1968.360061006. PMID 5685102. 
  4. ^ Richardson JS. (1981). "The anatomy and taxonomy of protein structure". Adv Protein Chem 34: 167–339. doi:10.1016/S0065-3233(08)60520-3. PMID 7020376. http://kinemage.biochem.duke.edu/teaching/anatax/index.html. 
  5. ^ Hutchinson, E.G.; Thornton, J.M. (1994). "A revised set of potentials for β-turn formation in proteins". Protein Science 3 (12): 2207–2216. doi:10.1002/pro.5560031206. PMC =pmcentrez 2142776. PMID 7756980. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2142776/?tool=pubmed. 
  6. ^ Hutchinson 1994, p 2213
  7. ^ Sibanda, B.L.; Blundell, T.L.; Thornton, J.M. (1989). "Conformation of β-hairpins in protein structures:: A systematic classification with applications to modelling by homology, electron density fitting and protein engineering". Journal of molecular biology 206 (4): 759–777. doi:10.1016/0022-2836(89)90583-4. PMID 2500530. http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/0022283689905834. Erişim tarihi: 2011-02-15. 

Daha çok okuma için[değiştir | kaynağı değiştir]