Ornitin

l-Ornitin
Adlandırmalar
	IUPAC adı L-Ornitin
	Diğer adlar (+)-(S)-2,5-Diaminovalerik asit ; (+)-(S)-2,5-Diaminopentanoik asit
Tanımlayıcılar
CAS numarası	70-26-8 ;
3D model (JSmol)	Etkileşimli görüntü;
ChEBI	CHEBI:15729 ;
ChEMBL	ChEMBL446143 ;
ChemSpider	6026 ;
DrugBank	DB00129 ;
ECHA InfoCard	100.000.665
EC Numarası	200-731-7;
IUPHAR/BPS	725;
KEGG	D08302 ;
MeSH	Ornithine
PubChem CID	389;
UNII	E524N2IXA3 ;
CompTox Bilgi Panosu (EPA)	DTXSID00883219 ;
	InChI InChI=1S/C5H12N2O2/c6-3-1-2-4(7)5(8)9/h4H,1-3,6-7H2,(H,8,9)/t4-/m0/s1 Key: AHLPHDHHMVZTML-BYPYZUCNSA-N ; InChI=1/C5H12N2O2/c6-3-1-2-4(7)5(8)9/h4H,1-3,6-7H2,(H,8,9)/t4-/m0/s1; InChI=1/C5H12N2O2/c6-3-1-2-4(7)5(8)9/h4H,1-3,6-7H2,(H,8,9)/t4-/m0/s1 Key: AHLPHDHHMVZTML-BYPYZUCNBZ;
	SMILES O=C(O)[C@@H](N)CCCN;
Özellikler
Molekül formülü	C5H12N2O2
Molekül kütlesi	132,16 g/mol
Erime noktası	140 °C (284 °F; 413 K)
Çözünürlük (su içinde)	çözülebilir
Çözünürlük	etanolde çözülebilir
Asitlik (pKa)	1,94
Kiral dönüş ([α]D)	+11,5 (H2O, c = 6,5)
	Aksi belirtilmediği sürece madde verileri, Standart sıcaklık ve basınç koşullarında belirtilir (25 °C [77 °F], 100 kPa). doğrula (bu nedir? )
	Bilgi kutusu kaynakları

Ornitin, üre döngüsünde rol alan non-proteinojenik α-amino asittir. Radikal haline ornitil denir. Ornitin transkarmabilaz yetmezliğinde ornitin vücutta anormal şekilde birikir.^[1]

Üre siklusundaki rolü

L-Ornitin, L-arjininin arjinaz enzimi ile katalizlenizlenmesiyle üre ile beraber oluşan üründür. Yani ornitin, vücuttaki fazla azotun atılmasını sağlayan üre döngüsünün, nam-ı diğer ornitin siklusu, merkezi bir parçasıdır. Bir nevi bir katalizatördür.

Önce amonyak karbomil fosfat sentetaz enzimi tarafından karbomil fosfata (H₂NC(O)OPO2-3) dönüştürülür. Ardından ornitin transkarbamilaz enzimi, ornitin ve karbomil fosfat arasındaki reaksiyonu katalizleyerek sitrülin ve fosfat(P_i) oluşturur. Sonrasında aspartattan bir başka amino grubu daha alır ve arjinin ve denitronije fumarat oluşur. Ortaya çıkan arjinin (bir guanidinyum bileşiği) hidrolize olarak tekrardan ornitine dönüşür ve üre oluşur. Üreyi oluşturan amino grupları amonyak ve aspartattan gelir ve ornitindeki azotlar ise değişmeden kalır.

Ornitin DNA'da kodlanmamış bir amino asittir, yani proteinojenik değildir. Lakin memelilerin ekstrahepatik dokularında üre döngüsünün esas kullanım alanı arginin biyosentezidir ve bu sebeple metabolizmanın ara maddesi olarak ornitin önemlidir.^[3]

Diğer reaksiyonları

Ornitin, ornitin dekarboksilaz (E.C. 4.1.1.17) sayesinde putresin gibi poliaminlerin sentezindeki başlagıç noktasıdır.

Bakterilerde, örneğin E.coli, ornitin L-glutamattan sentezlenebilir.^[4]

Ayrıca bakınız

3-Metilornitin

Kaynakça

^ Sivashanmugam, Muthukumaran; J., Jaidev; V., Umashankar; K.n., Sulochana (1 Şubat 2017). "Ornithine and its role in metabolic diseases: An appraisal". Biomedicine & Pharmacotherapy. 86: 185-194. doi:10.1016/j.biopha.2016.12.024. ISSN 0753-3322.
^ Langley, David B.; Templeton, Matthew D.; Fields, Barry A.; Mitchell, Robin E.; Collyer, Charles A. (30 Haziran 2000). "Mechanism of Inactivation of Ornithine Transcarbamoylase by N δ-(N′-Sulfodiaminophosphinyl)-l-ornithine, a True Transition State Analogue?: Crystal structure and implications for catalytic mechanism". Journal of Biological Chemistry (İngilizce). 275 (26): 20012-20019. doi:10.1074/jbc.M000585200. ISSN 0021-9258. PMID 10747936.
^ Weber, Arthur L.; Miller, Stanley L. (1 Eylül 1981). "Reasons for the occurrence of the twenty coded protein amino acids". Journal of Molecular Evolution (İngilizce). 17 (5): 273-284. doi:10.1007/BF01795749. ISSN 1432-1432.
^ "Ornithine Biosynthesis". iubmb.qmul.ac.uk. Erişim tarihi: 31 Mart 2025.

Harici linkler

Wikimedia Commons'ta Ornitin ile ilgili ortam dosyaları mevcuttur.

[1] Sivashanmugam, Muthukumaran; J., Jaidev; V., Umashankar; K.n., Sulochana (1 Şubat 2017). "Ornithine and its role in metabolic diseases: An appraisal". Biomedicine & Pharmacotherapy. 86: 185-194. doi:10.1016/j.biopha.2016.12.024. ISSN 0753-3322.

[2] Langley, David B.; Templeton, Matthew D.; Fields, Barry A.; Mitchell, Robin E.; Collyer, Charles A. (30 Haziran 2000). "Mechanism of Inactivation of Ornithine Transcarbamoylase by N δ-(N′-Sulfodiaminophosphinyl)-l-ornithine, a True Transition State Analogue?: Crystal structure and implications for catalytic mechanism". Journal of Biological Chemistry (İngilizce). 275 (26): 20012-20019. doi:10.1074/jbc.M000585200. ISSN 0021-9258. PMID 10747936.

[3] Weber, Arthur L.; Miller, Stanley L. (1 Eylül 1981). "Reasons for the occurrence of the twenty coded protein amino acids". Journal of Molecular Evolution (İngilizce). 17 (5): 273-284. doi:10.1007/BF01795749. ISSN 1432-1432.

[4] "Ornithine Biosynthesis". iubmb.qmul.ac.uk. Erişim tarihi: 31 Mart 2025.

[1]

[2]

[3]

[4]