B3GAT3

Vikipedi, özgür ansiklopedi
B3GAT3
Uygun yapılar
PDBOrtolog araması: PDBe RCSB
Tanımlayıcılar
Başka adlarB3GAT3
Dış kimliklerOMIM: 606374 MGI: 1919977 HomoloGene: 56554 GeneCards: B3GAT3
Gen yerleşimi (İnsan)
11. Kromozom (insan)
Krom.11. Kromozom (insan)[1]
11. Kromozom (insan)
B3GAT3 için genom yerleşimi
B3GAT3 için genom yerleşimi
Bant11q12.3Başlangıç62,615,296 [1]
Bitiş62,622,154 [1]
RNA ekspresyonu deseni


Daha çok ekspresyon verisi başvurusu
Ortologlar
TürlerİnsanFare
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (mRNA)

NM_001288721
NM_001288722
NM_001288723
NM_012200

NM_024256

RefSeq (protein)

NP_001275650
NP_001275651
NP_001275652
NP_036332

NP_077218

Yerleşim (UCSC)Krom. 11: 62.62 – 62.62 Mbn/a
PubMed araması[2][3]
Vikiveri
İnsan'ı Gör/DüzenleFare'yi Gör/Düzenle

Galaktozilgalaktozilksilozilprotein 3-beta-glukuronoziltransferaz 3, insanlarda B3GAT3 geni tarafından kodlanan bir enzimdir.[4][5]

Protein, glukuroniltransferaz gen ailesinin üyesi olan bu gen tarafından kodlanmıştır; sıkı alıcı özgüllüğü sergileyen enzimler, indirgenmeyen terminal şekerleri ve bunların anomerik bağlantılarını tanır. Bu gen ürünü, proteoglikanların bağlantı bölgesinin biyosentezinin son aşamasında bir glukuronil transfer reaksiyonu yoluyla glikozaminoglikan-protein bağlantısının oluşumunu katalizler.[5]

Kaynakça[değiştir | kaynağı değiştir]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000149541 - Ensembl, May 2017
  2. ^ "İnsan PubMed Başvurusu:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine. 
  3. ^ "Fare PubMed Başvurusu:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine. 
  4. ^ "Molecular cloning and expression of glucuronyltransferase I involved in the biosynthesis of the glycosaminoglycan-protein linkage region of proteoglycans". J Biol Chem. 273 (12). Apr 1998. ss. 6615-8. 
  5. ^ a b "Entrez Gene: B3GAT3 beta-1,3-glucuronyltransferase 3 (glucuronosyltransferase I)". 5 Aralık 2010 tarihinde kaynağından arşivlendi. 

Dış bağlantılar[değiştir | kaynağı değiştir]

Konuyla ilgili yayınlar[değiştir | kaynağı değiştir]

  • "Towards a proteome-scale map of the human protein-protein interaction network". Nature. 437 (7062). 2005. ss. 1173-8. 
  • "Stimulation of proteoglycan synthesis by glucuronosyltransferase-I gene delivery: A strategy to promote cartilage repair". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 101 (52). 2005. ss. 18087-92. 
  • "Phosphorylation and sulfation of oligosaccharide substrates critically influence the activity of human beta1,4-galactosyltransferase 7 (GalT-I) and beta1,3-glucuronosyltransferase I (GlcAT-I) involved in the biosynthesis of the glycosaminoglycan-protein linkage region of proteoglycans". J. Biol. Chem. 280 (2). 2005. ss. 1417-25. 
  • "The Status, Quality, and Expansion of the NIH Full-Length cDNA Project: The Mammalian Gene Collection (MGC)". Genome Res. 14 (10B). 2004. ss. 2121-7. 
  • "The functional glycosyltransferase signature sequence of the human beta 1,3-glucuronosyltransferase is a XDD motif". J. Biol. Chem. 278 (34). 2003. ss. 32219-26. 
  • "Generation and initial analysis of more than 15.000 full-length human and mouse cDNA sequences". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 (26). 2003. ss. 16899-903. 
  • "Human glycosaminoglycan glucuronyltransferase I gene and a related processed pseudogene: genomic structure, chromosomal mapping and characterization". Biochem. J. 358 (Pt 3). 2001. ss. 539-46. 
  • "Heparan/chondroitin sulfate biosynthesis. Structure and mechanism of human glucuronyltransferase I". J. Biol. Chem. 275 (44). 2000. ss. 34580-5. 
  • "Structure/function of the human Ga1beta1,3-glucuronosyltransferase. Dimerization and functional activity are mediated by two crucial cysteine residues". J. Biol. Chem. 275 (36). 2000. ss. 28254-60. 
  • "Characterization of recombinant human glucuronyltransferase I involved in the biosynthesis of the glycosaminoglycan-protein linkage region of proteoglycans". FEBS Lett. 459 (3). 1999. ss. 415-20. 
  • "Three proteins involved in Caenorhabditis elegans vulval invagination are similar to components of a glycosylation pathway". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 96 (3). 1999. ss. 974-9.