Alanin

Alanin
Adlandırmalar
	IUPAC adı Alanin; L-Alanin (sol) D-Alanin (sağ)
Tanımlayıcılar
CAS numarası	338-69-2;
3D model (JSmol)	Etkileşimli görüntü;
ChemSpider	5735;
ECHA InfoCard	100.000.249
EC Numarası	206-126-4;
PubChem CID	5950;
CompTox Bilgi Panosu (EPA)	DTXSID20873899 ;
	InChI InChI=1/C3H7NO2/c1-2(4)3(5)6/h2H,4H2,1H3,(H,5,6);
	SMILES O=C(O)C(N)C;
Özellikler
Molekül formülü	C3H7NO2
Molekül kütlesi	89,10 g·mol−1
Görünüm	katı, rengsiz ya da sarımsı
Yoğunluk	1,42 g·cm−3
Kaynama noktası	295–297 °C
Çözünürlük (su içinde)	Suda iyi çözülür:
Tehlikeler
Güvenlik bilgi formu (SDS)	ICSC 1507
	Aksi belirtilmediği sürece madde verileri, Standart sıcaklık ve basınç koşullarında belirtilir (25 °C [77 °F], 100 kPa).
	Bilgi kutusu kaynakları

Sayfanın 8 Ekim 2020 tarihinde onaylanmış olan kontrol edilmiş bir sürümü, bu revizyonu temel almıştır.

Alanin (Ala, A) (HO₂CCH(NH₂)CH₃) aynı zamanda 2-aminopropanoik asit olarak adlandırılır. En sık kullanılan aminoasittir. Proteinlerin yaklaşık olarak %7.8'i alanin yapıtaşlarından oluşmaktadır. D-alanin, bazı bakterilerin hücre duvarlarında ve peptid antibiyotiklerin yapılarında da bulunmaktadır.

Diğer birçok amino asitte olduğu gibi bu amino asitinde hem L- hem de D- isomeri vardır. Aber aktiv olan diğer bir deyişle doğada var olan isomeri L- Alanin’dir. Bu yazıda ya da bilimsel makalelerde Alanin L- ya da D olarak hiçbir ön ek almayarak sadece Alanin diye bahsedilmişse, burada bahsi geçen L- Alanin’dir.

Tarihi

L-Alanin ilk defa ipeğin liflerinden saflaştırılmıştır.

Bu amino asit ilk olarak 1850 yılında Adolph Strecker tarafından sentezlenmiş ve adlandırılmıştır.^[1] L-Alanin ilk defa T. Weyl tarafından 1888 yılında proteinlerin bir parçası oluğu ipeğin elyaflarının incelenmesiyle ortaya koymuştur.^[2] Protein zincirinde kullanılan amino asitlerin % 29,7’ si L-Alanin’den oluşmaktadır.^[3]

Yapısı

Alanin, moleküler yapısı en basit olan alifatik amino asitlerden biridir. Alaninin yapısında bulunan alfa-karbon atomu yan zincir olarak bir metil(-CH₃) grubuna bağlanmıştır.

Sentezi

Alanin, tememetabolizmasında (glikoliz, glukoneogenez, Krebs döngüsü) önemli bir yere sahiptir

Sentez Kodonları

GCU(Guanin-Sitozin-Urasil)
GCC(Guanin-Sitozin-Sitozin)
GCA(Guanin-Sitozin-Adenin)
GCG(Guanin-Sitozin-Guanin) ^[4]

Fonksiyonları

Alanindeki metil grubu kimyasal olarak oldukça inaktif olması nedeniyle protein fonksiyonunda ancak dolaylı olarak katkıda bulunabilir. Buna rağmen, özellikle karbon gibi atomlarla hidrofobik bağlar yapabilmesi sebebiyle, alanin substrat tanınmasında ve enzim-substrat ilişkisinin özgül olmasında rol oynayabilmektedir. ALT (Alanin Aminotransferaz) için substrattır.

Kaynakları

Hemen hemen tüm proteinler alanin içermektedirler. Dolayısıyla protein içeren et, süt, yumurta gibi genel besinler aynı zamanda zengin birer alanin kaynağıdır.

Kaynakça

^ Adolph Strecker: Ueber die künstliche Bildung der Milchsäure und einen neuen, dem Glycocoll homologen Körper. In: Annalen der Chemie und Pharmacie. 75, 1850, S. 27–45.
^ T. Weyl: In: Berichte der deutschen Chemischen Gesellschaft. 21 (1888), S. 1407.
^ Hans-Dieter Jakubke, Hans Jeschkeit: Aminosäuren, Peptide, Proteine. Verlag Chemie, Weinheim 1982, ISBN 3-527-25892-2, S. 19.
^ Campbell Temel Biyoloji(Fizyoloji İlaveli)sf.178,Palme Yayınları,ISBN:978-605-355-664-0, Original ISBN:978-0-321-96767-1

[1] Adolph Strecker: Ueber die künstliche Bildung der Milchsäure und einen neuen, dem Glycocoll homologen Körper. In: Annalen der Chemie und Pharmacie. 75, 1850, S. 27–45.

[2] T. Weyl: In: Berichte der deutschen Chemischen Gesellschaft. 21 (1888), S. 1407.

[3] Hans-Dieter Jakubke, Hans Jeschkeit: Aminosäuren, Peptide, Proteine. Verlag Chemie, Weinheim 1982, ISBN 3-527-25892-2, S. 19.

[4] Campbell Temel Biyoloji(Fizyoloji İlaveli)sf.178,Palme Yayınları,ISBN:978-605-355-664-0, Original ISBN:978-0-321-96767-1

[1]

[2]

[3]

[4]