A protein NMR structure of the four-disulfide-bridge scorpion toxin maurotoxin, which inhibits potassium ion channels. The protein backbone is shown in red, the alpha carbons of the eight cysteine residues are shown in green, and the disulfide bridges themselves are shown in yellow. The maurotoxin disulfide bridge connectivity is uncommon among scorpion toxins. Multiple structures are shown to reflect the natural fluctuations in native-state protein structure in solution.
Ben, bu işin telif sahibi, burada işi aşağıdaki lisans altında yayımlıyorum:
Bu belgenin GNU Özgür Belgeleme Lisansı, Sürüm 1.2 veya Özgür Yazılım Vakfı tarafından yayımlanan sonraki herhangi bir sürüm şartları altında bu belgenin kopyalanması, dağıtılması ve/veya değiştirilmesi için izin verilmiştir;
Değişmeyen Bölümler, Ön Kapak Metinleri ve Arka Kapak Metinleri yoktur. Lisansın bir kopyası GNU Özgür Belgeleme Lisansı sayfasında yer almaktadır.http://www.gnu.org/copyleft/fdl.htmlGFDLGNU Free Documentation Licensetruetrue
atıf – Esere yazar veya lisans sahibi tarafından belirtilen (ancak sizi ya da eseri kullanımınızı desteklediklerini ileri sürmeyecek bir) şekilde atıfta bulunmalısınız.
benzer paylaşım – Maddeyi yeniden karıştırır, dönüştürür veya inşa ederseniz, katkılarınızı orijinal olarak aynı veya uyumlu lisans altında dağıtmanız gerekir.
Bu lisanslama etiketi, dosyaya GFDL lisanslama güncelleştirmenin bir parçası olarak eklenmiştir.http://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0/CC BY-SA 3.0Creative Commons Attribution-Share Alike 3.0truetrue
Altyazılar
Bu dosyanın temsil ettiği şeyin tek satırlık açıklamasını ekleyin.
{{Information |Description=A protein NMR structure of the four-disulfide-bridge scorpion toxin maurotoxin, which inhibits potassium ion channels. The protein backbone is shown in red, the alpha carbons of the eight cysteine residues are shown in green, an